GLUCIDI

- Composti ternari (C,H,0), per 1 molecola di carbonio e ossigeno ce ne sono 2 di idrogeno.

- Formati da molecole di base, i monosaccaridi.

- Monosaccaridi (3-9 atomi di carbonio)

Classificazione:

o Per posizione gruppo carbonilico (C=0)

Aldosi, all’estremità della catena carboniosa

Chetosi, all’interno della catena carboniosa

o Per numero di atomi di carbonio (triosi, tetrosi, pentosi, esosi etc.)

o Per struttura

Lineare

Ciclica

Figura: legame glicosidico (covalente), che

viene a formarsi tra i monosaccaridi

In oligosaccaridi e polisaccaridi, si ha la

liberazione di una molecola di H2O

- Oligosaccaridi (2-20 monosaccaridi)

Disaccaridi Oligosaccaridi con 2 monosaccaridi, tra cui:

o Saccarosio: glucosio + fruttosio

o Maltosio: glucosio + glucosio

o Lattosio: galattosio + glucosio

- Polisaccaridi (tanti monosaccaridi)

Tra i polisaccaridi formati dal glucosio troviamo:

o Cellulosa

10-15.000 monosaccaridi

Posizione alternata glucosi

Catene lineari

Funzione strutturale

Presente nelle piante

o Amido

50.000-1.000.000 monosaccaridi

Posizione non alternata glucosi

Catene ramificate (parzialmente)

(sotto anello)

(sopra anello)

(sopra anello)

(sopra anello)

Funzione energetica (riserva)

Presente nelle piante

o Glicogeno

Fino a 50.000 monosaccaridi

Posizione non alternata glucosi

Catene ramificate

Funzione energetica (riserva)

Presente nelle cellule animali

PROTEINE

- Polimeri formati da monomeri detti amminoacidi, uniti a formare catene polipeptidiche

- Composizione = quantità relativa dei vari amminoacidi che contiene

- Proprietà = sequenza specifica amminoacidi

- Amminoacidi

o Composti da gruppo amminico(NH3+), gruppo carbossilico (COO-), atomo di idrogeno (H) e catena

laterale (R) legati tutti ad un atomo centrale di carbonio (C) alfa.

o In base a cosa si classificano?

A seconda dei differenti gruppi R legati al carbonio

- Proteine

o Gli amminoacidi che formano le proteine si uniscono fra loro per condensazione (liberando molecola

di H2O), formando un legame covalente tra il gruppo C=O di un amminoacido e il gruppo NH di un

altro amminoacido. I due idrogeni legati in precedenza all’azoto si legano all’ossigeno del carbonio e

creano una molecola di H2O

o Ossatura: N(N-terminale) -C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C(C-terminale)

o Ogni proteina ha una propria conformazione, una forma tridimensionale nella quale è possibile

riconoscere diversi livelli di organizzazione:

Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica

Struttura secondaria: regolare ripetizione di ripiegamenti caratteristici che interessano

regioni diverse della catena polipeptidica.

Ne esistono due principali tipologie, determinare dalla formazione di legami idrogeno fra gli

amminoacidi che formano la struttura primaria:

alfa elica

La catena polipeptidica forma una spirale destrogira, con i gruppi R che sporgono al

di fuori dell’elica.

Il ripiegamento è dovuto ai legami idrogeno tra l’ossigeno(O) del gruppo C=O di un

amminoacido e l’idrogeno del gruppo N-H di un altro amminoacido

Questa struttura può essere impedita dalla presenza di ingombranti gruppi R.

Diffusa nelle cheratine (proteine strutturali fibrose)

foglietto beta pieghettato

Si forma a partire da due o più catene polipeptidiche, oppure anche da una

ripiegata.

Il foglietto è tenuto insieme dai legami idrogeno che si vengono ad instaurare fra i

gruppi N-H di una catena e i gruppi C=O dell’altra

Struttura terziaria: produce una macromolecola con una precisa forma tridimensionale, sulla

cui superficie esterna sono presenti gruppi funzionali capaci di svolgere particolari reazioni

chimiche con altre molecole specifiche.

Si forma grazie all’interazione dei gruppi R:

Fra le catene laterali di cisteina possono formarsi ponti disolfuro-covalenti (legami

forti)

Le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all’interno della proteina,

provocando un ripiegamento della stessa. Le interazioni fra le diverse catene

idrofobiche sono stabilizzate da forze intermolecolari (forze di London)

Fra catene laterali cariche elettricamente all’interno della molecola si possono

formare legami ionici

Fra catene laterali idrofile si stabiliscono legami a idrogeno che contribuiscono a

stabilizzare i ripiegamenti di una proteina

Struttura quaternaria: risultato del modo in cui le subunità (catene polipeptidiche ripiegate

in una struttura terziaria) polipeptidiche si legano ed interagiscono fra loro

o Le funzioni di una proteina dipendono da:

Forma: le proteine solitamente reagiscono con molecole più piccole secondo una sorta di

meccanismo ad incastro una proteina legherà ad una particolare molecola solo se ci sarà

una corrispondenza generale tra le loro forme tridimensionali

Proprietà chimiche: I gruppi funzionali posti sulla superficie di una proteina favoriscono

interazioni chimiche con altre sostanze

o La denaturazione: Alterazione della struttura tridimensionale di una proteina, seguita dalla perdita

della sua normale funzionalità biologica.

E’ un processo generalmente irreversibile, perché gli amminoacidi che si trovavano all’interno della

proteina si vengono improvvisamente a trovare esposti in superficie e viceversa formazione di una

nuova struttura, e la proteina può legare a molecole diverse