Date post: | 30-Dec-2015 |
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FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Alimenti con maggior contenuto di proteine
ALIMENTO g proteine/100gr
SOIA SECCA 36,9
GRANA 33,9
BRESAOLA 32
PINOLI 31.9
ARACHIDI TOSTATE 29
PROSCIUTTO CRUDO 28
SALAME 27
FAGIOLI SECCHI 23,6
PETTO DI POLLO 23,3
TONNO FRESCO 21,5
BOVINO ADULTO FILETTO 20.5
MERLUZZO O NASELLO 17,0
Fonti di proteine (piatti unici)
Buone fonti Fonti sufficienti Fonti povere
Piselli novelli (200g)
Riso integrale (200g)
1 carota
Fagioli stufati (225g)
Broccoli (100g)
1 mela
Tofu (140g)Patate (200g)
Panna densa (20g)
Lenticchie (120g)
- -Olio vegetale
Nessuna
Latte di soia (280ml)
- -Zucchero o sciroppo
Nessuna
Muesli (60g) - - - -
Uovo bollito - - - -
Arachidi (30g)
- - - -
Pane (2 fette)
- - - -
Formaggio duro (30g)
- - - -
FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli aminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete.
Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più aminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.
FUNZIONI DELLE PROTEINE
Le principali funzioni delle proteine sono:
Funzione plastico-strutturale;
Funzione regolatrice;
Funzione di difesa immunitaria;
Funzione energetica.
FUNZIONE PLASTICO-STRUTTURALE
Le proteine, costituenti principali delle cellule, hanno il compito di formare tessuti nuovi o riparare quelli preesistenti, per cui rappresentano il fondamentale materiale di costruzione per la cellula.
Es.di proteine strutturali sono:elastina, collagene, actina e miosina
Rivediamo la domanda
n°3 e 5 del questionario
iniziale
FUNZIONE DI DIFESA IMMUNITARIA
FUNZIONE ENERGETICA
Tale funzione è svolta dagli anticorpi, proteine altamente specifiche nella difesa contro le infezioni microbiche
Gli amminoacidi introdotti in eccesso con la dieta sono avviati o verso processi metabolici che consentono la produzione di energia o vengono trasformati in altri composti per la sintesi di nuove molecole.
L’energia prodotta da 1 grammo di proteine è pari a 4 Kcal.
FUNZIONE REGOLATRICE
Le proteine regolano il metabolismo corporeo. Basti pensare agli enzimi e agli ormoni come l’insulina ed il glucagone(ormoni di natura proteica).
10% ORIGINE ANIMALE
5% ORIGINE VEGETALE
15 % PROTIDI
30% LIPIDI
55% CARBOIDRATI
FABBISOGNO PROTEICO
Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20% delle calorie totali giornaliere. Tralasciando il body building che è un caso piuttosto particolare, la pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.
FATTORI DA CUI DIPENDE IL FABBISOGNO PROTEICO
Massa corporea
Il fabbisogno di proteine è proporzionale alla massa corporea;si esprime infatti, in grammi per kilogrammi di peso corporeo.
In generale per una persona adulta il bisogno di proteine è pari a:
1g per ogni kg di peso corporeo
Età e condizioni fisiologiche particolari
Il fabbisogno proteico aumenta in ogni condizione fisiologica che richiede la costruzione di tessuti nuovi. Esempi sono la crescita, la gravidanza,l’allattamento,lo sport,situazioni di trauma ossei- articolari( fratture ecc).
In questi casi si consiglia un apporto proteico di
1,5g per ogni kg di peso corporeo
Apporto energetico della dieta Se l’apporto energetico è adeguato, le proteine introdotte con la dieta vengono utilizzate per fini plastico-strutturali. In caso contrario le proteine possono essere utilizzate per scopi energetici.
Qualità delle proteine alimentari
La qualità nutrizionale delle proteine è in relazione al loro valore biologico,per cui la quantità di amminoacidi limitanti condiziona la sintesi di proteine.
Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli amminoacidi
necessari per la sintesi delle proteine corporee.
•composti quaternari formate da C, H, O, N
•sono MACROMOLECOLE costituite a partire da AMMINOACIDI
CHIMICA DELLE PROTEINE
CC
HH
RR COOHCOOH
NH2NH2
gruppo carbossilico
gruppo amminico
catena laterale (parte
variabile)
idrogeno
Rivediamo la domanda n°1 del
questionario iniziale
ESEMPI DI AMMINOACIDI
GLI AMMINOACIDI
AMMINOACIDI
ESSENZIALI NON ESSENZIALIGlicina, Alanina,Asparagina,
Glutammina Cisteina, Prolina, SerinaAspartato, Glutammato,Tirosina
AA ramificati Leucina, isoleucina,valina
AA aromatici Fenilalanina,triptofano
AA solforati Metionina
AA polari Lisina,treonina,istidina, arginina
Ma perché essenziali?
Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.
Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico.
Rivediamo la domanda
n°2 del questionario iniziale
Aminoacido (1) Aminoacido (2)
Acqua
Legame peptidico
CC
HH
RR
COOHCOOH
NH2
NH2
Condensazione
La reazione inversa, cioè la rottura del legame peptidico,avviene in presenza di acqua e viene definita proteolisi o idrolisi proteica
struttura primariarappresenta numero ,tipo
e sequenza lineare degli aa.
struttura primariarappresenta numero ,tipo
e sequenza lineare degli aa.
struttura secondariaconfigurazione spaziale delle
proteina
struttura secondariaconfigurazione spaziale delle
proteina
struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica
struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica
struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette
subunità
struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette
subunità
E’ importante in quanto determina la funzione
e l’attività biologica di una proteina
STRUTTURA DELLE PROTEINE
Determina le successive strutture proteiche, consentendo l’instaurarsi di forze intermolecolari
tra i diversi punti della catena polipeptidica
Tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno
che ne provocano la torsione (es. a-elica:proteine fibrose
come la cheratina)
E’ prodotta dall’interazione tra amminoacidi posti in punti diversi
della struttura secondaria (es. proteine globulari
come l’emoglobina)
Il livello di organizzazione superiore di queste proteine, consente loro di
svolgere attività biologiche complesse (es.enzimi
come la lattasi)
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Esse si classificano in base a:
FORMA
FUNZIONE
COMPOSIZIONE CHIMICA
VALORE BIOLOGICO
FORMAFORMAPROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina) o elasticità come il muscolo( actina e miosina)
PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di trasporto, gli enzimi e gli ormoni
FUNZIONE
Proteine di trasporto:che veicolano ad es ossigeno(emoglobina) o lipidi (lipoproteine)
Proteine strutturali :rappresentano componenti fondamentali della struttura di organi o tessuti (collagene)
Proteine con funzione di ormoni: controllano i processi metabolici (insulina e glucagone)
Enzimi
Proteine contrattili: consentono la contrazione muscolare (actina e miosina)
Proteine per la difesa immunitaria: gli anticorpi che rappresentano un sistema di difesa specifico per il nostro organismo
COMPOSIZIONE CHIMICA
Proteine semplici: composte da soli amminoacidi
Proteine coniugate: costituite dall’unione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide)
VALORE BIOLOGICO
Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi essenziali(aae).
L’uomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di amminoacidi.
Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi.
L’amminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo.
In base a quanto detto ,le proteine si classificano in:Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae . Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati.Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi.Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).
Cos’è, quindi, il valore biologico di una proteina?
Rappresenta un valore(in %)che esprime
la quantità di proteine assimilata dall’organismo
rispetto alla quantità totale di proteine
ingerite.
Valore biologico delle proteine presenti in alcuni alimenti
Alimenti Valore biologico
Uova 94
Albume d’uovo 91
Latte 90
Pesce 90
Carne di bue 76
Patate 70
Riso 67
Spinaci 64
Farina di frumento 42
E’ buona norma quindi garantire un’alimentazione equilibrata che consenta di giungere ad una certa COMPLEMENTARIETA’ DELLE PROTEINE contenute negli alimenti.
Ad es è auspicabile abbinare,in un pasto, cibi contenenti proteine incomplete di alcuni aae ed altri carenti in altri aae, così da migliorare il valore biologico delle proteine carenti.
Combinazioni tipiche sono rappresentate da tipici piatti mediterranei come pasta e fagioli, riso e lenticchie.
aa solforati lisina
Si No
No si
Pasta
Fagioli
GLI ENZIMI
Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo
Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli.
Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione all’interno del corpo umano.
Rivediamo la domanda n°4 del
questionario iniziale
Caratteristica fondamentale degli enzimi
Specificità tra l’enzima e:
la molecola da trasformare (substrato)
le sostanze ottenute al termine della reazione (prodotti)
Proteine
Pepsina
Peptidi
Es. la pepsina (enzima) agisce sulle proteine (substrato) fornendo peptidi (come prodotti);
oppure la lattasi(enzima) agisce sul lattosio( substrato) liberando glucosio e galattosio ( prodotti)
Substrato
Prodotti
Enzima
Complesso enzima/substrato
LA DENATURAZIONE PROTEICA
modificazione della struttura secondaria, terziaria o quaternaria senza rompere i legami peptidici.
PROTIDI
Agenti chimici (acidi o basi),agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente)
DENATURAZIONE
DAL CRUDO AL COTTO….DAL CRUDO AL COTTO….
Con la COTTURA gli alimenti
diventano più..
•appetibili modifica aspetto, colore, sapore•masticabili e digeribili a seguito di reazioni chimiche•commestibili inattiva sostanze antinutrienti•igienicamente più sicure uccidendo microrganismi patogeni
La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della sostanza e la perdita dell’attività biologica
La denaturazione in cucina…..
L’uovo al tegamino…
Le meringhe…
La marinatura..una carne che si scioglie in bocca…
DIGESTIONE DELLE PROTEINE
STOMACO
Le ghiandole gastriche producono pepsina e acido cloridrico necessario alla sua attivazione , visto che questo enzima è secreto in forma inattiva( pepsinogeno).
La pepsina scinde il legame peptidico delle catene proteiche portando alla formazione di polipeptidi di diversa grandezza. INTESTINO TENUE
Le proteasi pancreatiche come tripsina,chimotripsina, carbossipeptidasi, demoliscono poi i polipeptidi giunti dallo stomaco,riducendoli a frammenti proteici.
Le peptidasi, secrete dalle ghiandole intestinali, agiscono poi su questi frammenti formazione di un “pool” di amminoacidi liberi.
Gli amminoacidi cosi liberati, vengono assorbiti dai villi intestinali, giungendo poi al fegato tramite la vena porta,dove vengono poi utilizzati per i diversi processi metabolici
METABOLISMO
Insieme delle reazioni chimiche e fisiche che avvengono in un organismo o in una sua parte. Il metabolismo si divide in due insiemi di processi:
anabolismo, che produce molecole complesse a partire da molecole più semplici;
catabolismo, che comporta la degradazione di molecole complesse in molecole più semplici
Il metabolismo umano, come i metabolismi di tutte le specie altamente evolute, è molto complesso e consiste in decine di migliaia di processi biochimici, maggiormente mediate da specifici enzimi.
am
inoacid
i
pro
tein
e
Turnover proteicoAll'interno dell'organismo le proteine sono soggette ad un ricambio
continuo detto turnover. Quelle "vecchie" vengono frammentate(catabolismo) e sostituite con la sintesi(anabolismo) di
nuove proteine. Gli aminoacidi necessari per la sintesi delle proteine derivano sia
dalle proteine alimentari, sia da quelle organiche.
aa provenienti dalla dieta
aa provenienti dal catabolismo
sintesi di nuove proteine
aa avviati alla sintesi di altre sostanze
Pool diamminoacididella cellula
ELIMINAZIONE DELL’AZOTO
Il catabolosmo degli aa porta all’eliminazione dell’azoto a seguito dell’eliminazione del
gruppo amminico (-NH2) che porta alla formazione di ammoniaca (NH3), un composto tossico per le cellule.Essa deve quindi essere
trasformata in urea in un processo che ha luogo nel fegato denominato ciclo dell’UREA.
L’urea è poi eliminata attraverso l’urina.
CC
HH
RR COOHCOOH
NH2