PRINCIPALI GRUPPI
FUNZIONALI
I gruppi funzionali sono gruppi di atomi, uniti da legami covalenti, che conferiscono alla molecola di cui fanno parte un comportamento
chimico caratteristico
CARBOIDRATI
Monosaccaridi
Disaccaridi
Polisaccaridi
LIPIDI
Trigliceridi
• Grassi
• Oli
Fosfolipidi
Cere
Steroidi
AMMINOACIDI e Proteine
Struttura primaria
Struttura secondaria
Struttura terziaria
Struttura quaternaria
NUCLEOTIDI e acidi nucleici
ATP
DNA
RNA
DESOSSIRIBOSIORIBOSIO
MONOSACCARIDI: pentosi
Sono zuccheri a 5 atomi di carbonio, molto importanti in biologia perché costituenti dei nucleotidi, monomeridegli acidi nucleici.Ribosio RNA (RiboNucleicAcid)Desossiribosio DNA (DeoxyriboNucleicAcid)
Ribosio in forma aperta; si nota il gruppo aldeidico
α GLUCOSIO β GLUCOSIO
MONOSACCARIDI: esosi
FRUTTOSIO
Il glucosio (come gli altri monosaccaridi) si può rappresentare in forma aperta, nella quale è evidente il gruppo aldeidico. In acqua però si chiude ad esagono nella
struttura α o β.
Qui sotto è schematizzato il passaggio da una forma all’altra
La forma aperta del fruttosio evidenzia il gruppo chetonico
SACCAROSIO LATTOSIO
DISACCARIDI
Due monosaccaridi formano un legame di condensazione di tipo
α glicosidico
(come nel saccarosio e nel maltosio) oppureβ-glicosidico (come nel lattosioe nel cellobiosio)
Il cellobiosio (e la cellulosa che ne deriva) non è digeribile dagli animali, fatta eccezione per quelli (es. ruminanti, termiti) che ospitano nel loro apparato digerente batteri in grado di rompere i legami β-glicosidici.
MALTOSIO
POLISACCARIDI
Il glicogeno è un polimero di glucosio con legami
α glicosidici, molto
ramificato, presente nelle cellule animali con funzione di riserva.È localizzato principalmente nei muscoli e nel fegato.Il maggior numero di ramificazioni rispetto all’amido rende più estremità disponibili per gli enzimi e più rapido il metabolismo del glicogeno.
POLISACCARIDI
L’amido è un polimero di glucosio con legami α glicosidici, nella variante lineare (amilosio,
a sinistra) o ramificato (amilopectina, a destra) è presente nelle cellule vegetali con funzione di riserva.
In questi punti si possono formare legami a idrogeno con altre molecole di cellulosa
POLISACCARIDI
La cellulosa è un polimero di glucosio con legami β glicosidici, disposto
in fasci paralleli e presente nelle cellule vegetali con funzione strutturale (costituisce la parete cellulare)
La chitina (N-acetilglucosammina) è un polimero di glucosio modificato,
presenta legami β glicosidici, ha funzione strutturale: negli animali
forma l’esoscheletro degli artropodi, nei funghi la parete cellulare
ACIDI GRASSI
Gli acidi grassi hanno una testa contenente un gruppo acido (-COOH) idrofilo (= che ha affinità per l'acqua) e una coda costituita da una lunga catena di carbonio e idrogeno, idrofoba (= che non ha affinità per l'acqua)e possono essere schematizzati così: Acido grasso saturo (acido
stearico): ci sono solo legami semplici tra C e C. A temperatura ambiente gli acidi saturi sono solidi. Sono prevalentemente di origine animale e formano i grassi.
Acido grasso insaturo(acido oleico): c’è almeno un doppio legame tra C e C. questo fa piegare la catena.A temperatura ambiente gli acidi insaturi sono liquidi. Sono prevalentemente di origine vegetale e formano gli oli.
TRIGLICERIDI
Un olio (in alto) e un grasso (in basso).La presenza di doppi legami cis impedisce alle molecole di oli di impaccarsi come i grassi
Sono prodotti dalla condensazione (esterificazione) tra una molecola di glicerolo (a sinistra) e tre molecole di acidi grassi (a destra)
Gli ESTERI sono composti che si formano per condensazione tra un ACIDO e un ALCOL
FOSFOLIPIDIA differenza dei trigliceridi, le molecole di acido grasso che si combinano con il glicerolo sono due, la terza è una molecola di acido fosforicoche in acqua libera ioni H+producendo lo ionefosfato (PO4
3-)
Strutture fosfolipidiche in soluzione acquosa
Micella in un solvente polare Micella in un solvente non polare
Strutture fosfolipidiche sulla superficie dell’acqua
La funzione dei fosfolipidi è strutturale; costituiscono la membrana cellulare.
CERE
Le cere sono esteri di un acido carbossilico e di un alcol entrambi a lunga catena.
STEROIDISono caratterizzati da una struttura a quattro anelli idrocarburici (3 esagoni e un pentagono) Molti sono ormoni o hanno generalmente funzione regolatrice
(e) Progesterone
(f) Estrogeno
Hanno funzione di rivestimento protettivo e/o idrorepellente, sia nelle piante che negli animali
AMMINOACIDI e LEGAME PEPTIDICO
L’amminoacido è il monomerodel polipeptide, ed è caratterizzato dai gruppi funzionali amminico (-NH2) e carbossilico (-COOH)
il gruppo carbossilico ha carattere acido e quello amminico è basico, perciò in acqua l’amminoacido assumerà carica + sull’azoto del gruppo amminico e carica –sull’ossigeno del gruppo carbossilico
Il legame peptidico si forma per condensazione tra due amminoacidi
PROTEINE e livelli di struttura
Struttura primaria GlyThr
GlyGluSerLys
Cys
ProLeuMet
ValLys
ValLeuAspAlaValArgGlySer
Pro
Ala
Ile
AsnValAla
ValHisVal
Amminoacidi
PheArg
La struttura primaria di una proteina è la sequenza di amminoacidi che formano la sua catena polipeptidica
Struttura secondaria
Nella struttura secondaria (il secondo livello della struttura proteica), alcuni tratti del polipeptide si ripiegano o formano delle spirali stabilizzate da legami idrogeno.La spiralizzazione della catena polipeptidica dà origine a una struttura secondaria indicata come alfa elica. Un particolare tipo di ripiegamenti porta alla struttura chiamata foglietto ripiegato (beta). Si formano in ogni caso legami a H tra i gruppi funzionali degli amminoacidi, che conferiscono regolarità alla struttura. Spesso in una stessa proteina sono presenti tratti ad alfa elica e tratti beta.
Nella proteina a sinistra sono evidenziati in
rosso le α eliche e in giallo i foglietti β.
foglietto βα elica
Struttura terziaria
La struttura terziaria di una proteina è l’aspetto generale e tridimensionale di un polipeptide.In genere, la struttura terziaria è dovuta ai legami a idrogeno e ionici che si formano tra alcuni dei gruppi R polari e alle interazioni tra gruppi R idrofobici del polipeptide e l’acqua.Possono essere presenti anche ponti disolfuro tra i gruppi R gli amminoacidi cisteina.Questi legami contribuiscono a mantenere la proteina in una conformazione tridimensionale specifica che è determinata dalla sequenza degli aminoacidi (struttura primaria)
Interazioni idrofobiche
Legami a idrogeno
Interazioni ioniche
Ponti disolfuro -S-S-
Struttura quaternaria
La struttura quaternaria di una proteina risulta dall’associazione di due o più catene polipeptidiche.Un esempio di proteina che possiede una struttura quaternaria è il collagene: una proteina fibrosa costituita da tre alfa eliche avvolte a spirale (struttura a cavo).Mentre nella struttura terziaria le interazioni sono tra gruppi R della stesso polipeptide, in quella quaternaria le interazioni sono tra gruppi R di polipeptidi diversi.
Emoglobina: quattro catene polipeptidiche e quattro gruppi eme
Collagene: principale proteina del tessuto connettivo negli animali
Struttura globulare Struttura fibrosa
un nucleotide particolare:
AdenosinTriPhosphate
Gruppi fosfato
ATP
EnergiaP P PP P PIdrolisi
Adenina
Ribosio
H2O
Adenosina difosfatoAdenosina Trifosfato
++
ADP
Confronto tra DNA e RNA
Il gruppo fosfato di un nucleotide si lega allo zucchero del nucleotide successivo andando a costituire uno scheletro zucchero-fosfatocon le basi azotate che sporgono
da questa impalcatura. Il DNA è
formato da due polinucleotidiavvolti uno sull’altro in una doppia elica.L’RNA è invece costituito da un unico filamento polinucleotidico.
G C
T A
A T
G
G
C
C
A T
GC
T A
T A
A T
A T
G C
A T
O
O
OH–O
P
OO
–OPO
OO
P– O
– O OP
OO
O
OH
H2C
H2C
H2C
H2C
O
O
O
O
O
O
O
O
PO–
O–
O–
O–
OH
HO
O
O
O
P
P
P
O
O
O
O
O
O
O
O
T A
G C
C G
A T
CH2
CH2
CH2
CH2
Legame idrogeno
Coppie di basi appaiate
Modello a nastro Struttura chimica Modello computerizzato
Nel DNA i legami idrogeno tra le basi tengono uniti i filamenti. Ogni base è appaiata con una base complementare:
A con T, e G con C
Struttura a doppia elica del DNA
Le biomolecole possono interagire tra loro e formare
complesse molecole miste
Nelle cellule, le proteine interagiscono tra di loro formando
molecole complesse, con funzioni specifiche:
•glicoproteine (fanno parte delle membrane cellulari);
•glicolipidi (svolgono funzioni simili alle glicoproteine);
•nucleoproteine (regolano la duplicazione e la trascrizione
del DNA);
•lipoproteine (regolano il trasporto dei lipidi nel sangue).
CREDITI IMMAGINI
www.scibio.unifi.it/www.unisi.itwww.dsch.univ.trieste.itwww.estrellamountain.edu/faculty/farabee/biobk/BioBookhttp://www.uic.edu/classes/bios/bios100/lecturesf04am/lect02.htmhttp://www.bio.miami.edu/~cmallery/150/gene/c5x29nucleotides.jpgEdizioni scolastiche Bruno MondadoriZanichelli editoreWikipediawikicommons